¿Que son los priones? Y porque debe interesarte

¿Sabes Lisa? A veces o pienso que estoy enferma

-le dijo Charlene a su hermana. Charlene era una chica de 22 años, vital y ganadora de becas en la escuela. En 2001 comenzó a perder la memoria y a mostrar cambios en su estado de  ánimo. Durante los tres años posteriores, los síntomas agravaron. Sufría temblores en las manos, mordía y golpeaba a los demás. Dejó de caminar y no podía tragar con normalidad. En junio del 2004, Charlene se convirtió en la primer estadounidense en morir víctima de la enfermedad de las vacas locas, que probablemente contrajo cuando vivió en Inglaterra.

Charlene padecía de la enfermedad de las vacas locas o Encefalopatía Espongiforme Bovina producida por los Priones, la cual se transmite a la gente por medio de la ingesta de carne contaminada o para ser más específicos los tejidos nerviosos del animal.

Imagen de microscopio del supercristal de nanovarillas de oro emitiendo la señal vibracional sobre los priones
Imagen de microscopio del supercristal de nanovarillas de oro emitiendo la señal vibracional sobre los priones

¿Por qué es la enfermedad de las vacas locas especialmente fascinante para la comunidad científica?

A comienzos de la década de 1980, el Dr. Stanley Prusiner investigador de la Universidad de California, sacudió al mundo con pruebas de enfermedad de las vacas locas es causada por un proteína, que carece de material genético (ADN ni ARN), recibió constante burlas de parte de la comunidad científico que lo categorizo como loco, porque porque estaba añadiendo otro participante a las causas de las enfermedades eliminando el anticuado pensamiento de que las enfermedades solo son causadas por distintas bacterias y virus. El continuo con las investigaciones de estas desconocidas y sorprendentes proteínas. En 1997, el Dr.Stanley Prusiner recibió el premio Nobel de Fisiología y Medicina por la identificación de los priones.

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Aunque la naturaleza del agente infeccioso aún era una incógnita, Prusiner sometió los priones a distintos tratamientos con el fin de alterar las proteínas, de modo tal de perturbar su capacidad infecciosa. Observó que perdían infectividad una vez tratados con fenol (agente desnaturalizante de proteínas, pero no de ácidos nucleicos), aunque eran resistentes a algunos de los procesos de degradación proteica, en particular, al tratamiento con proteasas. Sin embargo, si los sometía a la acción de enzimas que atacaban a los ácidos nucleicos (ADN y ARN nucleasas), radiación UV o a la modificación con hidroxilamina, las partículas no perdían infectividad. Estos estudios llevaron a concluir que los priones eran partículas patógenas de naturaleza proteica y sin asociación a ácidos nucleicos

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Pero en si que son los priones?

Es un agente patógeno con una forma mal plegada de la proteina priónica. La proteína normal, codificada por el hospedero, es una glucoproteína de la superficie celular, presente en el organismo y que tiene, de manera predominante, una estructura α helicoidal (PrPC). La forma patológica de la proteina (PrPSc) tiene una estructura en hoja β, la cual se autorreplica y disemina al transformar a la forma PrPC. Esta va infectando las proteinas normales del organismo causando así una neurodegeneración (degeneración del sistema nervioso central) produciendo en la persona daños colaterales y a futuro la muerte.

La configuracion normal y la alterada en forma de
La configuracion normal y la alterada en forma de hoja Beta

Cabe mencionar que existe creciente evidencia que indica 09a_spque varias enfermedades humanas neurodegenerativas, entre ellas las enfermedades de Alzheimer, Parkinson, las demencias fronto-temporales y la esclerosis lateral amiotrófica, se propagan en el cerebro a través de la inducción intercelular de plegamientos anormales de proteinas “prion-like”

La enfermedad más común en los seres humanos es la Enfermedad de Creutzfeldt Jakob (CJD) y se caracteriza por demencia en adultos. La forma esporádica de CJD es la más frecuente (85% de los casos). En estos pacientes no se encuentran mutaciones de PrPc y la forma de transmisión es desconocida. Un 10-15% de los casos son hereditarios. Las formas infecciosas de CJD están asociadas al uso de materiales contaminados con priones (transplantes de córneas, uso de hormona de crecimiento humana contaminada, por ej.) o al consumo de alimentos infectados con priones.

El Insomnio fatal familiar es el fenotipo más raro de las enfermedades ocasionadas por priones. Se caracteriza por insomnio progresivo y demencia. Hay atrofia profunda del tálamo. Es una enfermedad genética causada por mutaciones en PrPc. 

En Nueva Guinea se presento un brote grave de un enfermedad causada por priones, el Kuru, se describió por primera vez en el año de 1957, en este país ubicado al norte de Australia y la segunda isla más grande del mundo tenían la tradición de alimentarse de sus fallecidos, esto fue nombrado como el “canibalismo del amor”, se dio principalmente el brote en los niños y mujeres ya que ellos se alimentaban de los órganos del difunto mientras que los hombres consumían las extremidades ya que tenían el pensamiento de que iban a aumentar sus fuerzas consumiendo los músculos de sus familiares. Inicialmente se pensó que era una enfermedad hereditaria, ya que afectaba a los miembros de una tribu nativa de Nueva Guinea. Sin embargo, tras las investigaciones de D. Carleton Gajdusek descubrió que lo que se transmitía en realidad era un agente infeccioso que denominó “virus lento”, y que posteriormente Stanley B. Prusiner llamó un prion. Los infectados presentaban ataxia cerebelar progresiva y demencia. El período de incubación puede llegar a los 30 años y la muerte suele producirse en menos de 2 años luego de la aparición de los síntomas. Actualmente se la considera una enfermedad erradicada.

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Fuente:

Biología, La vida en la Tierra. Audesirk Audesirk Byers. Editorial Pearson. 2013, México.

http://www.facmed.unam.mx/deptos/microbiologia/virologia/priones.html

http://arxiv.org/ftp/arxiv/papers/1106/1106.3533.pdf

http://www.svneurologia.org/congreso/priones-1.html

http://macromoleculas.unq.edu.ar/alumnos/Prion.pdf

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